Anatomy and physiology of proteins :caldesmon

蛋白质解剖和生理学：钙调素结合蛋白

编 者：Edward A. Czurylo

Natalia Kulikova

出 版 社：NOVINKA

索 书 号：Q513/C999/2012/Y

藏书地点：武大外教中心

钙作为第二信使，在生物细胞中的关键作用已经得到广泛的认可。1967年Cheng发现的钙调素（Calmodulin,CaM）具有最广泛、最重要的调节功能，它作为主要的钙受体蛋白参与多种酶和众多细胞过程的调节，是钙信号转导系统中的基本组成部分。CaM具有两个球形结构域，分别为：氨基末端结构域和羧基末端结构域。每个球形结构域含有两个EF手性结构，结合两个Ca²⁺，由中间一段松散的α-螺旋连接两个球状结构域，整个分子程哑铃形状。CaM不与Ca²⁺结合时，两个球形结构域有一较浅的疏水穴，整个分子成松弛状态。与Ca²⁺结合后的CaM分子高度紧张，构象发生较大变化，主要表现为疏水穴扩大、加深、分子延长。然而，钙调素本身并没有任何酶活性。它在生物体内的众多调节功能都是通过与其结合蛋白相互作用而实现的。钙调素结合蛋白从广义上讲是指凡是可以和钙调素结合的所有蛋白，包括已经确定活性的直接受钙调素调控的各种酶类，和在体外或体内可以和钙调素结合，但功能和性质都还有待深入探索的各种未知蛋白。钙调素与不同的钙调素结合蛋白相互识别、相互作用，产生不同的生理效应。免疫细胞化学研究结果表明，钙调素作为重要的多功能调节蛋白，在组织细胞中的分布和含量变化与细胞类型、细胞周期和功能状态，都有着直接的相关，与钙调素特异性结合的钙调素结合蛋白，也同样随之发生相应的变化。近年来，人们对Ca²⁺/CaM信号转导系统的研究，主要集中在对钙调素结合蛋白的分离与鉴定上。在许多生理过程中，如行使离子运输、细胞骨架组织、细胞分化和疾病抵抗等功能的众多相关蛋白，都可与钙调素相互作用。这种钙调素结合蛋白功能的多样性，意味着钙调素可能参与生物的多种功能调节过程。

本书共由五章内容构成。第一章对钙调素结合蛋白的准备和纯化进行了阐述，钙调素结合蛋白的准备最初是由Bretscher在1984年描述并由其他的研究人员加以改进，作者在本章详细描述了其实验室中钙调素结合蛋白的准备和纯化的步骤。第二章讲述的是钙调素结合蛋白分子的结构，内容包括钙调素蛋白的基因结构、氨基酸序列、二级结构、空间分布等。第三章的主题是钙调素结合蛋白和其他蛋白质的相互作用，涵盖了钙调素结合蛋白和肌动蛋白的相互作用、钙调素结合蛋白和钙调蛋白的相互作用、钙调素结合蛋白和原肌球蛋白的相互作用等多个方面的内容。第四章对钙调素结合蛋白在细肌丝中的作用进行了介绍，作者在本章详细阐述了钙调素结合蛋白对肌动球蛋白ATP酶的抑制作用。第五章的主题是钙调素结合蛋白的细胞核组织分布，内容包括钙调素结合蛋白参与的细胞收缩和运动过程、钙调素结合蛋白活动的控制、H—钙调素结合蛋白可以作为平滑肌瘤的一种特异的生物标志物等。

本书主要解剖和生理学两个方面讲述了钙调素结合蛋白的研究成果。内容涉及钙调素结合蛋白的准备和纯化、分子结构、和其他蛋白质的相互作用、在细胞和组织中的分布等多个方面。本书作为一本专业性较强的书籍，比较适合从事钙调素结合蛋白相关课题的研究人员和学生阅读。

本书目录

前言

介绍

钙调素结合蛋白的“解剖学”

第一章 钙调素结合蛋白的准备和纯化

第二章 钙调素结合蛋白分子的结构

钙调素结合蛋白的“生理学”

第三章 钙调素结合蛋白和其他蛋白质的相互作用

第四章 钙调素结合蛋白在细肌丝中的作用

第五章 钙调素结合蛋白的细胞和组织分布

索引

（郑银珍）